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人們發現無膜細胞器的多種RNA結合的蛋白能夠形成與退行性疾病有關的病理性淀粉蛋白，但是目前對這種團聚結構的調節機制并不清楚。

有鑒于此，蘇黎世聯邦理工學院Paolo Arosio等研究了蛋白-RNA相互作用如何能夠調節hnRNPA1A（肌萎縮側索硬化(amyotrophic lateral sclerosis,ALS)，也叫做運動神經元病）的蛋白如何形成凝聚結構以及從液體轉變為淀粉狀結構。

本文要點

（1）

當沒有RNA時，形成凝聚結構促進hnRNPA1A發生團聚，并且纖維絲位于凝聚體的界面。當加入RNA后，調節溶液相轉變為淀粉樣結構的過程與RNA/蛋白的比例有關。

（2）

當加入RNA的濃度較低，RNA能夠促進凝聚和形成淀粉樣蛋白，RNA起到的催化作用能夠增加濃相和稀相之間的界面相互作用；當加入的RNA濃度較高，通過重入階段行為導致凝聚受到阻礙，但是在更久的時間能夠觀測發現形成hnRNPA1A淀粉樣。這項研究結果展示說明核酸-蛋白之間的相互作用能夠影響生成淀粉樣蛋白過程的動力學和分子過程。

參考文獻

Morelli, C., Faltova, L., Capasso Palmiero, U. et al. RNA modulates hnRNPA1A amyloid formation mediated by biomolecular condensates. Nat. Chem. (2024)

DOI: 10.1038/s41557-024-01467-3

https://www.nature.com/articles/s41557-024-01467-3