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如何從未進化的氨基酸序列形成生物催化劑是地球上產生生命的關鍵。在數十億年的演變過程中，早期的結構與現代酶的結構之間顯著區別。

有鑒于此，普林斯頓大學Michael H. Hecht、劍橋大學Florian Hollfelder等通過高通量液體微流體技術，從超過一百萬個序列的氨基酸數據庫內進行篩選，提出可能具有活性的磷酸酯酶。

主要內容

（1）

表征結果顯示，產生生物催化功能的過程包括氨基酸序列的跳躍和富集，并且切除>40 %的蛋白質分子鏈。對截斷的具有催化活性的蛋白進行生理學表征，發現其通過二聚生成α-螺旋。隨著功能性的提高，結構的動力學也得以增強。鑒定的磷酸二酯酶是一種錳依賴性金屬酶，能夠對一系列磷酸二酯酶進行水解。

（2）

它對環狀AMP的活性最高，對催化反應速率的提高達到10⁹，催化能力>10¹⁴?M^-1，性能達到經過數十億年進化形成的尺寸更大的酶性能。

參考文獻

Schnettler, J.D., Wang, M.S., Gantz, M. et al. Selection of a promiscuous minimalist cAMP phosphodiesterase from a library of de novo designed proteins. Nat. Chem. (2024).

DOI: 10.1038/s41557-024-01490-4

https://www.nature.com/articles/s41557-024-01490-4