天然蛋白質(zhì)必須折疊成復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)，以實(shí)現(xiàn)對(duì)生物功能至關(guān)重要的優(yōu)異機(jī)械性能，但這在合成系統(tǒng)中非常難以控制。因此，由錯(cuò)誤折疊引起的低機(jī)械剛性和穩(wěn)定性問(wèn)題限制了自組裝肽材料的物理和化學(xué)性質(zhì)。近日，布里斯托大學(xué)Anthony P. Davis、上海交通大學(xué)崔勇、董金橋、施雷雷介紹了一種混合手性策略，可以提高拓?fù)浠ユi金屬肽納米結(jié)構(gòu)的折疊效率。
本文要點(diǎn)：
1) 異手性肽衍生連接體的有序糾纏可以折疊成緊湊的三維鏈狀結(jié)構(gòu)。這些折疊介導(dǎo)的二級(jí)結(jié)構(gòu)變化不僅產(chǎn)生源自單個(gè)肽鏈的仿生結(jié)合，而且通過(guò)緊密連鎖的方式導(dǎo)致強(qiáng)烈的手性擴(kuò)增。
2) 這種戰(zhàn)略性的“手性突變”將它們的排列改變?yōu)槿S結(jié)構(gòu)，對(duì)于實(shí)現(xiàn)金屬肽晶體中異常機(jī)械剛性至關(guān)重要，金屬肽晶體的楊氏模量為157.6 GPa，比自然界中最堅(jiān)硬的蛋白質(zhì)材料高出約十倍。
Xing Kang et.al Mechanically rigid metallopeptide nanostructures achieved by highly efficient folding Nature Synthesis 2024
DOI: 10.1038/s44160-024-00640-3
https://doi.org/10.1038/s44160-024-00640-3
